Введение в ферменты 0:00 Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы. Они ускоряют биохимические реакции, не расходуясь при этом. Ферменты участвуют в обмене веществ и имеют все свойства белков.
Структура фермента 0:57 Фермент имеет активный центр, который взаимодействует с субстратом. Активный центр состоит из контактного и каталитического участков. Контактный участок связывает субстрат, а каталитический обеспечивает реакцию.
Процесс катализа 1:51 Фермент взаимодействует с субстратом, образуя фермент-субстратный комплекс. В каталитическом участке происходит реакция, образуя продукт. Фермент и продукт разъединяются, и фермент готов к новой реакции.
Специфичность ферментов 3:07 Субстратная специфичность: способность взаимодействовать с одним или несколькими типами субстратов. Групповая субстратная специфичность: катализирование однотипных превращений сходных субстратов. Стереоспецифичность: избирательное превращение одного из возможных пространственных изомеров субстрата. Каталитическая специфичность: превращение субстрата по одному из возможных путей.
Олигодинамичность и обратимость 5:49 Олигодинамичность: высокая эффективность в малых количествах. Ферменты обнаруживаются по эффекту реакции или количеству продукта. Обратимость действия: ферменты катализируют как прямую, так и обратную реакцию.
Зависимость скорости реакции от концентрации фермента 6:46 Скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента. Определение количества фермента в биоматериале. Максимальная скорость реакции достигается при определенной концентрации субстрата.
Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата 7:27 Скорость реакции увеличивается с увеличением концентрации субстрата до максимальной величины. Уравнение Михаэлиса-Ментен описывает зависимость скорости реакции от концентрации субстрата. Константа Михаэлиса и максимальная скорость важны для количественного описания реакций.
Зависимость скорости реакции от температуры 9:40 Температурный оптимум фермента - это температура, при которой скорость реакции максимальна. При повышении температуры происходит денатурация фермента. Денатурация сопровождается потерей каталитической активности.
Зависимость скорости реакции от pH 10:43 Фермент работает наиболее эффективно в узком интервале pH. Оптимум pH для большинства ферментов - от 6 до 8
