Вторичная структура белка

YOUTUBE · 19.11.2025 04:33

Ключевые темы и таймкоды

Образование вторичной структуры

0:00

Первичная структура пептида скручивается с образованием вторичной структуры.
Вторичная структура формируется за счёт закручивания пептидного остова под определёнными углами.
Пептидный остов состоит из трёх повторяющихся атомов азота и углерода.

Вращение вокруг связей

0:59

Вращение возможно вокруг связей между альфа-углеродом и азотом, а также между альфа-углеродом и углеродом из карбонильной группы.
Пептидная связь имеет частично двойной характер, что делает вращение вокруг неё невозможным.

Формирование вторичной структуры

1:58

При вращении вокруг связей плоскости атомов встают под определёнными углами, формируя вторичную структуру.
Углы вращения определяются первичной структурой пептида.

Роль водородных связей

3:55

Скручивание пептида приводит к образованию водородных связей между атомами кислорода и водорода.
Водородные связи стабилизируют вторичную структуру, снижая свободную энергию молекулы.

Варианты вторичной структуры

6:02

Существуют четыре варианта вторичной структуры: альфа-спираль, бета-складчатый слой, беспорядочный клубок и бета-поворот.
Обычно белки включают несколько вариантов вторичной структуры.

Альфа-спираль

6:52

Альфа-спираль — это правозакрученная спираль, энергетически более выгодная, чем левозакрученная.
Радикалы аминокислот торчат из пептидного остова, стабилизируя спираль водородными связями.
Один виток спирали содержит примерно 36–37 аминокислотных остатков.

Проблемы формирования альфа-спирали

10:46

Пролин нарушает формирование альфа-спирали из-за отсутствия водорода в своём радикале.
Избыточное количество глицина нарушает формирование спирали из-за гибкости его молекулы.
Большие радикалы и одинаково заряженные аминокислоты также нарушают формирование альфа-спирали.

Бета-складчатый слой

13:31

Бета-складчатый слой представляет собой лист, свернутый гармошкой, с складками, расположенными прямо друг под другом.
Пептидный остов максимально растянут в пространстве, что требует белков, в состав которых он входит.
Направление стрелки указывает на положение N-конца и C-конца в каждой складке.

Особенности бета-складчатости

14:39

Бета-складчатость может включать несколько полипептидных цепей.
В альфа-спирали закручен один пептидный остров из одной полипептидной цепи.
Два варианта бета-складчатости: антипараллельный и параллельный листы.

Антипараллельный лист

15:36

Антипараллельный лист характеризуется направлением складок в разные стороны.
Легко образует водородные связи благодаря расположению водорода и кислорода.
Радикалы могут торчать из листа вверх или вниз.

Параллельный лист

16:07

Параллельный лист имеет совпадающие направления складок.
Образование водородных связей сложнее из-за отсутствия прямого контакта водорода и кислорода.
Один аминокислотный остаток реагирует с двумя другими.

Структура бета-складчатого слоя

17:06

Бета-складчатый слой может включать множество складок.
Полипептидные цепи могут быть разными или одной цепью с поворотами.

Беспорядочный клубок

18:05

Беспорядочный клубок не имеет упорядоченной структуры.
Кодируется первичной структурой белка.
Обеспечивает максимальную гибкость белка.

Бета-поворот

18:54

Бета-поворот возникает в аминокислотной последовательности.
Стабилизируется водородными связями через три аминокислотных остатка.
Используется для компактного размещения жёстких структур альфа-спираль, бета-складчатость.
Часто находится на поверхности белка и взаимодействует с молекулами воды или другими белками.